免疫球蛋白的基本結(jié)構(gòu)

一、重鏈與輕鏈chain,H鏈

1、重鏈（heavychain,H鏈）

   重鏈大小約為輕鏈的2倍，含450～550個(gè)氨基酸殘基，分子量約為55或75kD。根據(jù)H鏈抗原性的差異可將其分為5類：μ鏈、γ鏈、α鏈、δ鏈和ε鏈，不同H鏈與L鏈（κ鏈和ε不同H鏈與L或λ鏈）組成完整Ig的分子分別稱之為IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ鏈上含有4個(gè)肽，μ和ε鏈含有5個(gè)環(huán)肽。

2、輕鏈（lightchain,L鏈）

   約210個(gè)輕鏈（lightL鏈）：約210個(gè)氨基酸，分為κ和λ兩種，據(jù)此Ig分κ和λ兩型。

二、可變區(qū)和恒定區(qū)

1、可變區(qū)（variableregion，v區(qū)）：位于Ig分子的N端、輕鏈1/2和重鏈1/4或1/5處；其氨基酸序列隨Ig針對的抗原特異性變化而變化，是抗體與抗原特異性結(jié)合的部位。V區(qū)可進(jìn)一步分為超變區(qū)（或者互補(bǔ)決定區(qū)）和骨架區(qū)。

2、超變區(qū)（hypervariableregion,HVR）：在VL和VH中，某些特定位置的氨基酸殘基的排列順序高度可變，此為HVR。輕、重鏈各有3HVR。超變區(qū)乃抗體與抗原表位（AD）特異性（互補(bǔ)）結(jié)合的位置，又稱為互補(bǔ)決定區(qū)（complementarity-determiningregion,CDR）。

3、骨架區(qū)（frameworkregion,FR）：V區(qū)中非HVR部位的氨基酸組成和排列相對保守，此為FR。VH和VL各有4個(gè)FR。

4、恒定區(qū)（constantregion,C區(qū)）：位于Ig分子的C端、輕鏈1/2和重鏈3/4或4/5處。其氨基酸的組成或排列順序不隨Ig針對的抗原特異性的改變而改變。是Ig介導(dǎo)多種生物學(xué)功能的部位。

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